星虫胶原蛋白的纯化及其性质的初步分析

本实验研究了水生环节动物星虫胶原蛋白的提取及纯化方法.SDS-PAGE电泳分析结果显示,所提取的胶原蛋白纯度较高.通过粘度测定分析星虫胶原蛋白的变性温度约35℃.酶解性质的研究表明,纯化的星虫胶原蛋白可被胰蛋白酶、胃蛋白酶和蛋白酶K水解.     

长牡蛎(Crassostrea gigas)不同组织中蛋白酶的分布及冷藏过程中酶活力与鲜度变化

以长牡蛎(Crassostrea gigas)为研究对象,采用酶活力测定和Western blotting鉴定牡蛎不同组织中氨肽酶、胰蛋白酶型丝氨酸蛋白酶、组织蛋白酶等几种主要蛋白酶的分布,探讨牡蛎肉在4°C冷藏过程中酶活力和鲜度指标的变化规律。结果显示:在牡蛎的外套膜、鳃、闭壳肌和性腺-内脏团四种组织中,亮氨酸氨肽酶、丙氨酸氨肽酶、精氨酸氨肽酶均有较高酶活力;胰蛋白酶型丝氨酸蛋白酶主要分布于性腺-内脏团,在另外三种组织中活性较低;组织蛋白酶B和B+L绝大部分在性腺-内脏团中表达。在4°C冷藏过程中,酶活力发生明显变化,经7d冷藏后,性腺-内脏团中亮氨酸氨肽酶的酶活力为初始值的25.15%,丙氨酸氨肽酶的酶活力为初始值的31.65%,精氨酸氨肽酶的酶活力为初始值的23.19%;组织蛋白酶B和B+L的酶活力分别是初始值的2.59和4.23倍;胰蛋白酶型丝氨酸蛋白酶酶活力上升44%。随着冷藏时间的延长,牡蛎的鲜度指标发生变化:牡蛎pH值呈现先降低,9d后上升的趋势;氨基酸态氮含量由初始的(0.26±0.05)g/100g增加至第7d的(0.31±0.03)g/100g;挥发性盐基氮含量从(5.60±0.64)mg/100g上升至第7d的(17.50±0.37)mg/100g;SDS-PAGE分析显示,牡蛎冷藏过程中四种组织的蛋白质均发生了不同程度的降解。本研究揭示了牡蛎在短期冷藏过程中几种主要蛋白酶和鲜度指标的变化规律,为牡蛎的冷藏保鲜提供了参考。