长牡蛎(Crassostrea gigas)不同组织中蛋白酶的分布及冷藏过程中酶活力与鲜度变化

以长牡蛎(Crassostrea gigas)为研究对象,采用酶活力测定和Western blotting鉴定牡蛎不同组织中氨肽酶、胰蛋白酶型丝氨酸蛋白酶、组织蛋白酶等几种主要蛋白酶的分布,探讨牡蛎肉在4°C冷藏过程中酶活力和鲜度指标的变化规律。结果显示:在牡蛎的外套膜、鳃、闭壳肌和性腺-内脏团四种组织中,亮氨酸氨肽酶、丙氨酸氨肽酶、精氨酸氨肽酶均有较高酶活力;胰蛋白酶型丝氨酸蛋白酶主要分布于性腺-内脏团,在另外三种组织中活性较低;组织蛋白酶B和B+L绝大部分在性腺-内脏团中表达。在4°C冷藏过程中,酶活力发生明显变化,经7d冷藏后,性腺-内脏团中亮氨酸氨肽酶的酶活力为初始值的25.15%,丙氨酸氨肽酶的酶活力为初始值的31.65%,精氨酸氨肽酶的酶活力为初始值的23.19%;组织蛋白酶B和B+L的酶活力分别是初始值的2.59和4.23倍;胰蛋白酶型丝氨酸蛋白酶酶活力上升44%。随着冷藏时间的延长,牡蛎的鲜度指标发生变化:牡蛎pH值呈现先降低,9d后上升的趋势;氨基酸态氮含量由初始的(0.26±0.05)g/100g增加至第7d的(0.31±0.03)g/100g;挥发性盐基氮含量从(5.60±0.64)mg/100g上升至第7d的(17.50±0.37)mg/100g;SDS-PAGE分析显示,牡蛎冷藏过程中四种组织的蛋白质均发生了不同程度的降解。本研究揭示了牡蛎在短期冷藏过程中几种主要蛋白酶和鲜度指标的变化规律,为牡蛎的冷藏保鲜提供了参考。     

深海沉积物宏基因组文库中产蛋白酶克隆CAPRO2的筛选及酶学性质分析

利用选择性筛选培养基从所构建的深海沉积物宏基因组文库中筛选得到一株产蛋白酶的克隆（CAPR0002）,对其进行了酶学性质分析．结果表明该酶的最适作用温度为65cc,最适作用pH值为9．0．该蛋白酶具有较好的热稳定性,在40cC以下的温度中可长期保持稳定,在50℃中处理6h后仍能保持60％的活力,在60℃下保温30rain后仍能保持约60％的活力．Ca^2＋、Mg^2＋、sr^2＋、co^2＋对该蛋白酶有明显的促进作用,而且ca^2＋的存在可明显提高该蛋白酶的热稳定性,ca^2＋、sr^2＋、c0^2＋这3种离子均在3．0mmol／dm^3。浓度时具有最高的促进作用,当浓度高于3．0mmol／dm’时,这3种离子对酶活力的促进作用减弱．Hg^2＋、Fe^2＋、cu¨对酶有明显的抑制作用．CAPR02蛋白酶在pH值为7。5～9．5时活力较高,pH值为7。5时可保持约80％的活力,pH值为9．5时保持60％的活力,而在pH值高于9．5的条件下酶活力下降较快,pH值为10．0时活力降为约15％,表明CAPR02属于碱性蛋白酶．丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF、E一64和AEBSF对CAPR02蛋白酶均无抑制作用,显示该酶不属于丝氨酸蛋白酶,而EDTA对酶有明显的抑制作用,表明该酶属于金属蛋白酶．     

SDS变性剂对杂色鲍碱性磷酸酶的活力与构象的影响

以十二烷基磺酸钠(SDS)为变性剂，研究其对杂色鲍碱性磷酸酶(ALP)活力的影响，结果表明酶的剩余活力随着SDS浓度增高而下降，但当下降到67％时，随着SDS浓度增高，酶活力几乎不再发生明显变化．这说明杂色鲍ALP对SDS具有高度的耐受性．研究SDS对杂色鲍ALP的pH稳定性的影响，发现该酶的pH稳定性区域由5．9-10．0区域漂移到7．6～10．6区域，显示酶的pH稳定性往碱性区域偏移．进一步以荧光和紫外光谱为监测手段，研究杂色鲍ALP经SDS微扰后的分子构象变化情况．其结果表明随着SDS浓度增高，荧光发射强度逐渐发生变化，但发射峰未发生明显变化；紫外吸收强度发生变化，但吸收峰也未发生明显变化．这说明该酶活性中心对SDS变性剂并不敏感．这在以往文献中未见过报道．     

中国明对虾蛋白酶的分离纯化及其酶学性质研究

以中国明对虾(Fenneropenaeus chinensis)肝胰脏为材料,通过硫酸铵沉淀分级分离、Sephadex G-100和DEAE-32柱层析纯化,经PAGE获得蛋白酶,该酶的比活力为96.752U/mg。SDS-PAGE显示一谱带,测得酶亚基分子量为36.3kDa,凝胶层析法测得酶分子量为100.9kDa,推断该蛋白酶由3个相同亚基组成,等电聚焦电泳法测得酶的等电点pI为9.65。以酪蛋白为底物,研究蛋白酶催化反应的动力学参数。结果表明:蛋白酶的最适pH、最适温度、Km和Vmax分别为8.0、65℃、4.578mg/mL和0.273U/min;酶在pH为5.0~10.0范围内较稳定,在20~45℃之间具有较好的热稳定性,在50℃以上热稳定性迅速下降。Mg2+对酶活力没有影响,Ca2+、Ba2+、Cu2+、Mn2+、Co2+、Zn2+和Hg2+对酶有不同程度的抑制作用,其中Hg2+的抑制作用最强,10mmol/L Hg2+可使酶活力完全丧失,而Fe2+对酶有激活作用。EDTA对酶活力没有影响,推断该蛋白酶为非金属蛋白酶。     

酶法制备低盐虾酱的研究

为了解决传统的自然发酵工艺制备虾酱带来的种种弊端，本选用小型毛虾经蛋白酶水解，采用甲醛滴定法对不同加酶量、酶解时间、温度和用盐量对FAM值的影响进行了测定，确定了碱性蛋白酶和中性蛋白酶的最适反应条件均为加酶量0.5％，酶解温度55℃，加盐量18％，而最适酶解时间分别为2h和1h，最适pH为7.0。酶法制备低盐虾酱使产品低盐，适合大众消费；高温酶解，风味品质更好；生产周期短，降低所需成本。酶解后毛虾的产品质量符合国家卫生标准。     

三疣梭子蟹(Portunus trituberculatus)肝胰腺内源酶性质的初步研究

内源酶是三疣梭子蟹(Portunus trituberculatus)体内重要的酶,往往会导致梭子蟹死后肌肉组织迅速软化,严重影响了蟹肉的贮藏品质。为了探明该酶的基本特性,本试验从三疣梭子蟹肝胰腺中提取了粗酶,优化了提取方法,并对其部分酶学性质进行初步研究。结果表明:三疣梭子蟹肝胰腺内源酶最佳浸提时间段为4～12 h,酶比活显著高于0～4 h和12～14 h;以酪蛋白为水解底物,内源酶作用最适温度为65℃、最适p H范围为7.0～8.0;丝氨酸蛋白酶特异性抑制剂,包括大豆胰蛋白酶抑制剂(SBTI)和苯甲基磺酰氟(PMSF),对内源酶活力的相对抑制率分别为100%、70.46%±6.27%,显著高于其他抑制剂的相对抑制率,推测丝氨酸蛋白酶为主要内源酶;在硫酸铵分级沉淀中,分别以酪蛋白和Boc-Phe-Ser-Arg-MCA为底物,前者最适盐析浓度为0～70%,后者为30%～70%,酶比活显著高于其他盐浓度;当硫酸铵浓度为40%～60%时,盐析蛋白质含量、粗酶酶活和丝氨酸蛋白酶活均显著高于其他盐浓度。     

凡纳滨对虾血细胞体外免疫活性保存技术的研究

研究了凡纳滨对虾血细胞的体外免疫活性保存技术。结果表明:4种保存液(CM、AC、MBHSS、M199)对凡纳滨对虾血细胞数量、存活率和酚氧化酶原级联系统胞吐影响显著(P0.05),随着孵育时间的延长,4种保存液各处理组血细胞数量、存活率和丝氨酸蛋白酶原、酚氧化酶原活力逐渐下降,而酚氧化酶活力逐渐升高。在60min内CM处理组血细胞数量、存活率显著高于MBHSS和M199处理组,而CM与AC处理组在40min内无显著性差异,60min时CM处理组血细胞存活率明显高于AC处理组,而血细胞数量无显著差异;在0~20min内CM处理组丝氨酸蛋白酶原、酚氧化酶原活力均高于其它处理组,释放的酚氧化酶活力则低于其它处理组,而在40~60min内CM处理组与其它处理组各指标差异显著。同时在0~40min内CM处理组各指标无明显变化,60min时差异显著。由此可见,CM缓冲液可作为凡纳滨对虾血细胞体外免疫活性的保存液,而且体外实验应在40min内完成。     

金属蛋白酶对大菱鲆血清抗氧化酶活性及丙二醛含量的影响

为了研究金属蛋白酶对大菱鲆(Scophthalmus maximus)抗氧化系统的影响,作者分别对大菱鲆肌肉注射不同浓度的金属蛋白酶,并于3、6、12、24、48、72 h测定血清中谷胱甘肽过氧化物酶(GSH-Px)、过氧化氢酶(CAT)、总超氧化物歧化酶(T-SOD)、总抗氧化活力(T-AOC)以及丙二醛(MDA)含量变化。结果显示,低质量浓度组(0.037mg/mL)金属蛋白酶处理后,CAT和T-SOD活力除3h显著高于对照组外(P0.05),其余时间点均与对照组无显著差异(P0.05),而低浓度组GSH-Px和T-AOC在整个试验过程中均与对照组无显著性差异(P0.05)。中质量浓度组(0.073mg/mL)金属蛋白酶胁迫后血清中CAT、GSH-Px、T-SOD和T-AOC在3 h～72 h均呈现波浪形的变化趋势。高质量浓度组(0.147 mg/mL)金属蛋白酶对上述4种抗氧化酶产生不同程度的抑制,且在6 h～72 h均显著低于对照组(P0.05)。金属蛋白酶低质量浓度和中质量浓度组MDA含量呈现较为平稳的变化趋势,且与对照组无显著性差异(P0.05),而高质量浓度组MDA含量在3 h～72 h均显著高于对照组(P0.05)。     

低溶解氧对凡纳滨对虾酚氧化酶原激活系统和相关免疫因子的影响

本文研究了凡纳滨对虾在低溶解氧条件下酚氧化酶原系统的激活机制。结果表明:低溶氧(1.5mg/L,3.0mg/L)胁迫对凡纳滨对虾血淋巴中多巴胺含量、血细胞数量、酚氧化酶原激活系统相关酶活力、血淋巴中类α2-巨球蛋白活力影响显著(P<0.05),且各指标表现出明显的时间效应性。在实验时间内,DO为3.0mg/L处理组,总血细胞、小颗粒细胞和透明细胞数量均在12h内降低而后趋于稳定,大颗粒细胞数量在24h内降低后保持稳定,DO为1.5mg/L处理组,总血细胞数量和三类血细胞数量均在24h内降低而后趋于稳定;DO为3.0mg/L和1.5mg/L处理组凡纳滨对虾血淋巴中多巴胺含量分别在24h、12h内呈峰值变化,至12h、6h时达到最大值,在24h、12h后恢复至对照组水平并趋于稳定;血细胞中酚氧化酶原活力分别在12h、6h时显著降低,且均在24h时趋于稳定;丝氨酸蛋白酶活力在6h时均显著降低,在24h时达到最低值,而后趋于稳定,蛋白酶抑制剂活力显著降低,但类α2-巨球蛋白活力48h内呈峰值变化,与对照组比较均显著升高,48h后趋于稳定。实验期内对照组DO为5.5mg/L各指标变化不显著。     

大黄鱼(Pseudosciaena crocea)消化道不同部位两种消化酶的活力分布及其受温度、pH的影响

采用改变离体条件下大黄鱼消化道不同器官消化酶的作用温度和pH的方法,对其不同消化器官中的蛋白酶和淀粉酶活力进行测定,研究两种消化酶活力的分布特征以及温度、pH对两种消化酶活力的影响。结果表明,在消化道生理酸碱条件下蛋白酶活力胃>后肠>前肠>肝胰脏(P<0.01);淀粉酶活力肝胰脏、胃>后肠>前肠(P<0.01);在实验设定的条件范围内,胃、肝胰脏、前肠、后肠各部位蛋白酶的最适温度分别为35℃、30℃、40℃、35℃,淀粉酶的最适温度分别为30℃、25℃、30℃、35℃。随着温度由低向高变化,两种酶各部位活力均有从低向高然后逐渐降低的变化趋势;蛋白酶的最适pH值分别为2.2、6.0、7.0、8.0,淀粉酶各部位最适pH值分别为3.9、7.0、7.0、7.0。在设定的实验pH范围内,胃蛋白酶的活力随着pH值的升高而迅速降低,其余各部位酶均有随pH升高酶活力先升而后降的变化趋势。     

扁额原细首纽虫蛋白酶活性的初步研究

以酶学分析方法研究了不同温度、pH及摄食后不同时间扁额原细首纽虫蛋白酶活性的变化.结果表明,扁额原细首纽虫蛋白酶活力在pH为3和10时出现2个峰值,酸性条件下其蛋白酶的活性明显高于碱性条件.在20～80 ℃温度范围内,纽虫酸性和碱性蛋白酶活性表现出2种不同的变化趋势.酸性蛋白酶活力在50 ℃达到最大值;而碱性蛋白酶活力在40 ℃达到最大值,50 ℃酶活性急剧下降,对高温比较敏感.扁额原细首纽虫在摄食后,酶活力有明显变化,酸性蛋白酶在摄食后2 h达到最大值,之后下降,摄食后8 h达到最低水平,之后又有所回升.而碱性蛋白酶活性在摄食后8 h达到最大值,16 h后维持在较低水平.     

水温对刺参消化酶和免疫酶活力的影响

为研究水温对刺参(Apostichopus japonicus)消化酶及免疫酶活力的影响,本实验将体质量为8.0 g左右的刺参分别于10、14、18、22℃下养殖4周后,对其消化道中蛋白酶、淀粉酶、纤维素酶和脂肪酶活力,以及体腔液中溶菌酶和超氧化物歧化酶活力进行测定。研究结果显示,刺参消化道中蛋白酶含量最高,其酶活在10℃下最高,但随着温度的升高活力逐渐下降,在水温升至18℃以后酶活显著下降;淀粉酶活力在水温升至的18℃时无明显变化,但至22℃时活力显著下降;纤维素酶和脂肪酶活力较小,不同温度下其活力无显著差异。水温对刺参体腔液溶菌酶活性影响显著,在水温为18℃时达到最高值,升至22℃时其活力显著降低;超氧化物歧化酶活性在水温为18℃达到最低,但水温升至22℃其酶活与18℃相比又显著升高。     

温度和pH值对广西泥蚶蛋白酶活性的影响

应用751-GW分光光度计比色法测定了广西自然种群泥蚶蛋白酶活性与pH值和温度的关系,所有数据都检验其正态性和方差同质性,并用Statistica软件包分析处理,得到如下主要结果:在温度为40℃的条件下,最适pH值为2.6和4.6,两者对应的蛋白酶活力分别为(0.68±0.03)u/g和(0.59±0.03)u/g,pH值为6.6以后的酶活力迅速减弱且变化趋缓;在pH值为6.6的条件下,随着温度(4～38℃)升高酶活力逐渐增强,最适温度为38℃,其对应的酶活力为(0.40±0.01)u/g,38℃以后酶活力逐渐减弱。这些结果表明,不同pH值和不同温度的蛋白酶活力经单因素方差分析均差异显著。广西自然种群泥蚶蛋白酶与皱纹盘鲍最适pH值的对比分析表明,该泥蚶存在胃蛋白酶。     

侧孢短芽孢杆菌溶藻活性代谢产物部分特性的研究

研究了不同因素对侧孢短芽孢杆菌（Brevibaci Uuslaterosporus）无菌滤液溶藻效果的影响,并对无菌滤液进行了紫外光谱扫描分析,探讨侧孢短芽孢杆菌溶藻活性代谢产物的物质特性、探究物质的组成成分．结果显示：无菌滤液分别经不同温度、pH值、蛋白酶和紫外照射时间处理后,均仍具有极为显著的溶藻能力（P〈0．01）,溶藻实验7d后颤藻（Oscillatoria sp．）叶绿素a质量浓度的平均下降率分别为：58．65％、63．88％、61．50％和62．61％,藻体干重的平均下降率分别为：39．77％、39．30％、36．49％和37．02％,表明溶藻活性代谢物质具有耐酸、耐碱、耐高温、抗蛋白酶水解、抗紫外辐射的特性;同时,分别在4、28℃环境中贮存28d的无菌滤液,始终保持着极高的溶藻活性,溶藻实验7d后颤藻叶绿素a质量浓度的平均下降率分别为：50．84％和60．39％,藻体干重的平均下降率分别为：37．82％和37．54％,说明该物质的结构极其稳定,在环境中可长久存在;另外,加热与未加热处理的无菌滤液的紫外光谱最大吸收峰都在290～300nm之间．分析表明,溶藻活性代谢产物极大程度上属于具有极强稳定性的肽类物质．     

超声波对湛江等鞭金藻生长和脂肪酸组成的影响

设计了一个超声频率、超声功率和处理时间三因素四水平的正交实验,研究了超声波对湛江等鞭金藻的生物学效应.实验结果表明,超声频率对湛江等鞭金藻的生物学效应显著,而超声功率和处理时间的影响相对较小.对于提高湛江等鞭金藻生长速率常数,最佳超声条件为20kHz,6W,10s3次;对于提高其脂肪酸不饱和度和主要不饱和脂肪酸百分比,最佳超声条件为20kHz,4～6W,30s.在最佳超声条件下,湛江等鞭金藻生长速率常数最高可达0.630d,是对照组的2.02倍,其脂肪酸不饱和度最高可达79.6%,比对照组提高7.8%,其中主要不饱和脂肪酸的百分含量均得到不同程度的提高.     

夏、冬两季黑鲷消化酶活力的比较

为从黑鲷季节变化规律中循找其饵料配置的科学依据,试验研究了黑鲷胃、肠及肝胰脏中蛋白酶、淀粉酶和脂肪酶等3种主要消化酶在不同季节、不同反应温度下的活力变化.酶学分析结果表明：夏、冬两季3种主要消化酶活力变化趋势基本相似,均为冬季比夏季低,其中蛋白酶的活力冬季比夏季低1个数量级,淀粉酶的活力冬季比夏季低1.2～1.8倍,脂肪酶的活力冬季比夏季低3.3～8.4倍.这可能是由于温度的影响所致.在一定反应温度范围内,黑鲷蛋白酶、淀粉酶和脂肪酶活力随反应温度的升高而增大,其最适反应温度分别为50℃,40℃和30℃.     

印尼热泉中产嗜热碱性蛋白酶菌株筛选及酶学性质研究

采用MSM寡营养培养基从印度尼西亚Pantai cermin,Kalianda和Banyuwedang三个地区的热泉水样、泥样以及沉积物样品中分离获得细菌菌株,通过检测蛋白酶产生透明圈和福林酚蛋白酶活性测定相结合的方法,从中筛选出1株产嗜热蛋白酶的菌株PBI,该菌株经初步鉴定为短杆菌属(Brevibacillus),并对其酶学性质进行了研究。结果表明,菌株PBI产蛋白酶的最适酶活温度为60℃,最适pH值为8.0～9.0,具有较好的热稳定性和pH稳定性,60℃时酶的半衰期为30min,70℃条件下20min仍保持46.1%的酶活,该酶在pH值为5.0～9.0范围的缓冲液中酶活相对稳定。其产嗜热蛋白酶的酶活力最高可达到60.53U/mL,在100℃条件下仍能保留26.37%的相对酶活。Fe2+,Fe3+,Cu2+和Zn2+对嗜热蛋白酶活性具有明显的抑制作用。该嗜热蛋白酶对EDTA敏感,苯甲基磺酰氟(PMSF)、亮抑酶肽(Leupeptin)、苄眯(Benzamidine)和胃蛋白酶抑制剂(Pepstain A)对该嗜热蛋白酶都有一定的抑制作用,说明其酶活性受到丝氨酸、半胱氨酸残基的影响。结果表明,该菌株是1株具有进一步改造利用价值的产蛋白酶菌株。     

有机溶剂来源污染物对中国鲎N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶的影响

N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶(EC3.2.1.52,NAGase)是几丁质酶系的主要组成分之一,节肢动物周期性脱皮生理和生长发育与NAGase密切相关。为了探讨有机溶剂对中国鲎(Tachypleus tridentatus)NAGase的影响,从中国鲎内脏分离提取了NAGase,研究甲醇、乙醇、正丙醇、正丁醇、乙二醇、丙三醇、甲醛和丙酮等8种有机溶剂对中国鲎NAGase的影响;利用酶抑制作用动力学方法,研究丙酮对NAGase的抑制机理和抑制作用类型。结果表明:甲醇对中国鲎NAGase有激活作用,乙醇、正丙醇、正丁醇、甲醛和丙酮对该酶均有不同程度的抑制作用;乙二醇和丙三醇对NAGase表现为低浓度下呈激活现象,随浓度增大则转为对酶的抑制作用;丙酮对中国鲎NAGase的抑制有剂量效应关系,0.1 mol/L丙酮可使酶活力丧失49.53%;丙酮对中国鲎NAGase的抑制作用是个可逆过程;动力学研究显示,该酶抑制作用类型属于混合型。丙酮对游离酶(E)的抑制常数KI和对酶-底物络合物(ES)的抑制常数KIS分别为0.117和0.608 mol/L,KI相似文献   

盐度、pH变化对凡纳滨对虾鳃丝Na+-K+-ATPase活力的影响

本文研究了盐度、pH变化对凡纳滨对虾(Litopenaeus vannamei)鳃丝Na -K -ATPase活力的影响.结果表明:盐度、pH变化对凡纳滨对虾鳃丝Na -K -ATPase活力的影响显著(F》F0.01).在盐度变化(30→5)3d内,各处理组鳃丝Na -K -ATPase活力随着处理时间的增加逐渐升高;至3～15d时,不同盐度下鳃丝Na -K -ATPase活力趋于稳定,与对照组相比酶活力明显升高(F》F0.05),而且盐度越低酶活力越大.在pH变化(7.0←8.0→9.5)3d内,各处理组鳃丝Na -K -ATPase活力随着处理时间的增加呈峰值变化,表现为向低pH和向高pH变化分别于9h和12h达到最大值,至3d时均恢复正常;在pH变化3～12d内,不同pH环境下鳃丝Na -K -ATPase活力无明显差异(F《F0.05).     

温度和pH对刺参(Apostichopus japonicus)消化酶活力的影响

消化酶活力能够反映刺参对不同营养成分的消化能力。当某一反应条件发生改变时,消化酶的活力大小就会发生变化,因此研究不同因子对消化酶活力的影响对于了解消化酶的性质具有重要的意义。温度和pH是影响消化酶活力的最重要的反应条件。本文中作者应用酶学分析研究了温度和pH对剌参前肠和中肠各种消化酶活力的影响。蛋白酶活力测定采用福林-酚法,脂肪酶活力测定采用水解法,淀粉酶活力和纤维素酶活力测定采用水杨酸显色法。实验结果表明,反应温度和反应pH对刺参前肠和中肠中的消化酶活力具有显著影响(P<0.05)。前肠和中肠中蛋白酶活力均在反应温度为50℃时达到最大值,前肠和中肠中脂肪酶和纤维素酶均在反应温度为40℃时达到最大值,而前肠和中肠中淀粉酶最适反应温度分别为40℃和30℃。刺参前肠蛋白酶活力在酸性环境下较中肠高,且在反应pH为5.0—5.8之间酶活力相对稳定,而中肠蛋白酶活力在碱性环境下较前肠高,且在反应pH为7.0—8.6之间酶活力相对稳定;刺参前肠脂肪酶活力随着pH的升高出现两个相对稳定的峰值,分别为4.2—5.0和6.2—7.0区间,中肠脂肪酶活力在pH为3.8时达到最大值,而在pH超过9.0明显失活:剌参前肠和中肠淀粉酶活力在pH变化时表现出相似的变化趋势,在反应pH为6.6—7.4之间酶活力较高且相对稳定;剌参前肠和中肠中纤维素酶活力在pH变化时反应不一致,前肠淀粉酶在反应pH为6.2—7.4之间酶活力较高且相对稳定,中肠纤维素酶活力在反应pH为5.4—7.0之间酶活力较高且相对稳定。此外,通过比较四种消化酶比活力值的大小,可以看出剌参蛋白酶活力最高,其次为纤维素酶和淀粉酶活力,而脂肪酶活力最低。