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Flammeovirga sp. SJP92琼脂酶的分离纯化及其酶学性质
引用本文:黄能平,阮灵伟,施泓.Flammeovirga sp. SJP92琼脂酶的分离纯化及其酶学性质[J].应用海洋学学报,2016,35(1):116-121.
作者姓名:黄能平  阮灵伟  施泓
作者单位:国家海洋局第三海洋研究所,福建 厦门 361005
基金项目:海洋公益性行业科研专项经费资助项目(201105027)
摘    要:琼胶酶是一类能够降解琼脂糖生成琼胶寡糖的酶类,具有广泛的应用范围.从海洋性高产琼胶酶菌株Flammeovirga sp. SJP92的发酵液经硫酸铵沉淀,DEAE 琼脂糖离子层析,分离纯化获得了一个分子量约为70KDa的琼胶酶AgaB.经过酶学性质分析,它的最适pH值为70,最适温度为40℃,在最适温度下能够保持较好的稳定性.进一步的分析表明, MgSO4和β Me对该酶有明显的促进作用,而CaCl2、MnCl2、ZnCl2、CoCl2、FeCl3、CuSO4等则会强烈抑制它的活性.此外,通过产物分析表明,该酶能够通过内切作用将琼脂糖最终降解成6糖和4糖.AgaB的分离纯化及其酶学性质分析为其工业应用奠定了基础.

关 键 词:海洋生物学  Flammeovirga  sp.  琼胶酶  分离纯化  酶学性质

Purification and characterization of an agarase from Flammeovirga sp. SJP92
HUANG Neng ping,RUAN Ling wei,SHI Hong.Purification and characterization of an agarase from Flammeovirga sp. SJP92[J].Journal of Applied of Oceanography,2016,35(1):116-121.
Authors:HUANG Neng ping  RUAN Ling wei  SHI Hong
Abstract:
Keywords:marine biology  Flammeovirga sp    agarase  purification  enzymatic properties
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