锈凹螺褐藻胶裂解酶的分离纯化及性质研究

采用硫酸铵沉淀、离心超滤、DEAE—Sephadex A25、Sephadex G-100和Sephacryl S-300 HR柱层析等方法从海洋食藻性锈凹螺(Chlorostoma rustica)消化腺中分离纯化出一种褐藻胶裂解酶(Alginate lyase)，得到电泳纯酶制品，并对此酶的酶学性质进行了研究。结果表明：此褐藻胶裂解酶的分子量为28kD，反应的最适温度为40℃，具有热不稳定性，最适pH为7．0；酶的反应受多种离子的影响，Mn^2 、Co^2 和Cd^2 对此褐藻胶裂解酶活性具有明显的抑制作用，而Mg^2 、Zn^2 、Na^ 和K^ 则具有促进作用；采用透明圈法和底物法验证了此裂解酶对聚甘露糖醛酸和聚古洛糖醛酸的特异性，实验表明，此酶对聚古罗糖醛酸(Polyguluronate，PG)有特异性。