单环刺蜢纤溶酶的分离纯化及其性质的初步研究 |
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引用本文: | 郭金明,韩宝芹,刘万顺,初金鑫,蒋仲青,朱琦.单环刺蜢纤溶酶的分离纯化及其性质的初步研究[J].中国海洋大学学报(自然科学版),2008,38(6). |
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作者姓名: | 郭金明 韩宝芹 刘万顺 初金鑫 蒋仲青 朱琦 |
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作者单位: | 中国海洋大学生命学院,山东青岛266003 |
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摘 要: | 从单环刺嗌中制得单一组分的纤溶活性纤溶酶,并对其性质进行初步研究。单环刺嗌体组织液经离心,超滤,离子交换层析,凝胶过滤等方法进行分离纯化,制得单一洗脱峰酶组分,经Native-PAGE电泳分析,SDS-PAGE电泳分析和飞行质谱分析,鉴定了酶制品纯度和相对分子量,进行了体外溶血栓试验。所得纯品UFEIa水解酪蛋白的比活力为442.0 U/mg。纯化倍数为12.1倍,回收率为27.0%。UFEIa为单一组分,相对分子量约23800 Da。体外溶血栓实验表明此纤溶活性蛋白酶与蚓激酶相比具有很好的溶血栓活性。
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关 键 词: | 单环刺蝣 纤溶活性 纯化 血栓 |
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