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海洋弧菌碱性蛋白酶的分离纯化及部分性质研究
引用本文:刘成圣,刘晨光,刘万顺,贺君,陈西广.海洋弧菌碱性蛋白酶的分离纯化及部分性质研究[J].中国海洋大学学报(自然科学版),2002,32(5):734-740.
作者姓名:刘成圣  刘晨光  刘万顺  贺君  陈西广
作者单位:青岛海洋大学海洋生命学院,青岛,266003
基金项目:国家自然科学基金 (39970 2 12 )资助
摘    要:采用硫酸铵沉淀、Sephadex- 75 ,Sephadex- 10 0凝胶过滤层析等方法纯化海洋弧菌 (Vibriop acini) X4 B- 7菌株产生的碱性蛋白酶 ,得到电泳纯酶制品 ,并对纯化酶的性质进行了研究。结果显示 :纯酶的分子量为 2 7KD,等电点 p I=8.7,最适反应 p H9.0~ 10 .5 ,最适反应温度 5 0~ 6 0℃。ED-TA对酶活力没有影响 ,高酶浓度可以降低 SDS对酶的抑制作用 ,该酶可用于解聚组蛋白。 DNA琼脂糖凝胶电泳证明 :酶对 DNA酶有降解作用 ,而对 DNA没有降解作用 ,该酶有希望应用于核酸的提取

关 键 词:海洋弧菌  碱性蛋白酶  分离纯化
文章编号:1001-1862(2002)05-0734-07
修稿时间:2001年8月3日

The Purification and Charaterization of Alkali Protease from Marine vibrio
Liu Chengsheng,Liu Chenguang,Liu Wanshun,He Jun,Chen Xiguang.The Purification and Charaterization of Alkali Protease from Marine vibrio[J].Periodical of Ocean University of China,2002,32(5):734-740.
Authors:Liu Chengsheng  Liu Chenguang  Liu Wanshun  He Jun  Chen Xiguang
Abstract:
Keywords:Marine  vibrio  alkaline protease  purification
本文献已被 CNKI 万方数据 等数据库收录!
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