| Salinivibrio sp.YH4胞外丝氨酸蛋白酶EYHS耐盐性及生物信息学分析 |
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| 引用本文： | 武翠玲,宋英达,高慧芳,张廉芸,任晨霞.Salinivibrio sp.YH4胞外丝氨酸蛋白酶EYHS耐盐性及生物信息学分析[J].盐湖研究,2021,29(1):105-110. |
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| 作者姓名： | 武翠玲 宋英达 高慧芳 张廉芸 任晨霞 |
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| 作者单位： | 长治医学院,山西 长治 046000 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金青年基金资助 (31900038)；山西省青年科学基金资助(201801D221284) |
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| 摘 要： | 为探讨菌株Salinivibrio sp. YH4分泌的丝氨酸蛋白酶EYHS的耐盐性及结构特征,采用明胶底物酶谱法分析EYHS的耐盐性,并应用生物信息学手段对EYHS及6种耐盐的S8家族丝氨酸蛋白酶结构特征进行分析。结果表明EYHS在4 mol/L的NaCl溶液中仍具有活性,属于耐盐蛋白酶。EYHS及6种S8家族丝氨酸蛋白酶分子表面的loop区等无规则卷曲所占比例较高,α-螺旋与β-片层则主要位于酶分子内部。EYHS分子表面酸性氨基酸含量较高,且具有弱疏水内核。多序列比对发现蛋白酶的催化三联体两侧存在高度保守的基序和保守的极性氨基酸及芳香族氨基酸,并存在多个保守的Gly与Ala。同源模建和表面电荷分布显示,α螺旋和β片层围成了蛋白酶的催化腔,EYHS活性中心包含由Asp32、His65与Ser215组成的催化三联体,且催化位点区域表面静电势为负。上述结构特征可能有助于耐盐丝氨酸蛋白酶EYHS在高盐环境下维持其稳定性和适度柔性,并有助于其催化功能的发挥,为深入研究耐盐丝氨酸蛋白酶的高盐环境适应性提供了一定的理论依据。
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| 关 键 词： | Salinivibrio sp. YH4 丝氨酸蛋白酶 耐盐蛋白酶 生物信息学 |
| 收稿时间： | 2020/3/30 0:00:00 |
| 修稿时间： | 2020/5/26 0:00:00 |
Salt-tolerance and Bioinformatics Analysis on the Serine Protease EYHS Secreted by Salinivibrio sp.YH4 |
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